Se numesc proteine produşii naturali cu structură macromoleculară care se transformă prin hidroliză în a-amino-acizi.
Se disting pe bază de solubilitate două clase de proteine, proteine insolubile şi proteine solubile. Cele dintâi, numite proteine fibroase (scleroproteine), se găsesc în organismul animal în stare solidă şi au funcţiunea de a conferi ţesuturilor rezistenţă mecanică (proteine de schelet) sau protecţie împotriva agenţilor exteriori. Vom menţiona keratina din păr, unghii, copite, epidermă, colagenul din piele, oase şi tendoane, miosina din muşchi şi fibrolina din mătase. Proteinele fibroase se dizolvă numai în acizi şi baze concentrate.
Proteinele solubile sau globulare apar în celule în stare dizolvată sau sub formă de geluri hidratate. Albuminele sunt solubile în apă şi în soluţii diluate de electroliţi (acizi, baze şi săruri); globulinele sunt solubile numai în soluţii de electroliţi. Din categoria aceasta fac parte toate proteinele cu proprietăţi fiziologice specifice: proteinele din serul sanguin, enzimele, hormonii proteici, anticorpii şi toxinele.
O categorie importantă de proteine sunt proteidele sau proteinele conjugate, combinaţii ale unei proteine cu o componentă neproteică.
Proteinele insolubile pot fi uşor separate de compuşii care le însoţesc în organismele animale, aşa că izolarea lor nu prezintă dificultăţi.
Proteinele solubile suferă uşor la încălzire, sau sub acţiunea acizilor, a bazelor şi a altor compuşi chimici, o transformare numită denaturare, prin care se pierde de obicei activitatea biologică specifică.
Proteina se extrage, de obicei din materialele biologice în care se găseşte, cu o soluţie salină, mai rar cu dizolvanţi organici cum ar fi glicerina sau acetona, diluate cu apă. Soluţiile acestea conţin şi substanţe neproteice; îndepărtarea acestora se face cu ajutorul dializei.
S-a dovedit, prin metoda electroforezei, că unele proteine (de exemplu albumina din ou, albumina din ser, toxina din seminţele de ricin), deşi formează cristale unitare, sunt amestecuri de două sau mai multe proteine mult asemănătoare.
Toate proteinele conţin elementele: C, H, O, N, şi S; în unele proteine se mai găsesc, în cantităţi mici: P, Fe, Cu, I, Cl şi Br. Conţinutul procentual al elementelor principale este: C 50-52% , H 6.8-7.7% , S 0.5-2.0% şi N 15-18%.
Prin hidroliză, proteinele se transformă în amino-acizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime.
Hidroliza acidă se efectuează prin fierbere îndelungată (12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau cu acid formic conţinând HCl. Hidroliza cu hidroxizi alcani sau cu hidroxid de bariu are loc într-un timp mai scurt.
Prin hidroliză se obţine un amestec care poate să conţină până la circa 20 a-amino-acizi. Se formează de asemenea amoniac prin hidroliza grupelor CONH₂ ale asparaginei şi glutaminei.
Cel mai vechi procedeu de separare cantitativă a amino-acizilor, după Emil Fischer (1901), constă în esterificarea amino-acizilor cu metanol şi distilarea fracţionată a esterilor. În cel mai bun caz, amino-acizii dozaţi nu însumează decât 60-70% din azotul total conţinut în proteină.
Examinând rezultatele analitice (vezi tabelul de mai jos) se constată că proteinele se deosebesc de alţi compuşi macromoleculari naturali, de exemplu de celuloză sau amidon, prin marele număr de unităţi diferite ce intră în compoziţia macromoleculelor (20 de amino-acizii, faţă de o singură monozaharidă, glucoza). Afară de aceasta proteinele conţin diferiţi amino-acizii în proporţii diferite. Unele proteine conţin proporţii mari din anumiţi amino-acizii, de exemplu colagenul este bogat în glicocol, prolină şi hidroxiprolină, keratina în cisteină şi hidroxiacizi.

Moleculele proteinelor sunt construite din catene polipeptidice lungi, în care resturile de a-amino-acizi sunt unite între ele prin legături amidice, CO-NH.

H₂N – CH – CO – NH – CH – CO ………NH – CH – COOH

            ÷                           ÷                                            ÷

            R                          R¢                                          R¢¢

Catenele polipeptidice sunt deci construite din unităţi CH–CO–NH, legate cap la cap şi se deosebesc numai prin catenele laterale, R, de exemplu:

                              ï                                        ï                                       ï

                             CH₂                                   CH₂                                 (CH₂)₄

                                                                        ï                                       ï

                                                                        ï

                            OH                                    COOH

Ca şi amino-acizii, proteinele pot neutraliza atât acizi cât şi baze. Ele contribuie la menţinerea unui pH constant în lichidele din organism. În mediu acid proteinele se dizolvă sub formă de cationi, iar în mediu bazic sub formă de anioni. Acestea explică migrarea proteinei spre catod, în soluţie acidă şi spre anod, în soluţie bazică, în cursul electroforezei.

Din cauza caracterului lor puternic polar, proteinele sunt insolubile în dizolvanţii organici. În apă, solubilitatea este minimă la punctul izoelectric şi ea creşte atât în regiunea acidă cât şi în cea bazică. Cantităţi minime de electroliţi neutri măresc de asemenea solubilitatea proteinelor. Solubilitatea în apă a proteinelor se datorează solvatării grupelor cu sarcină ionică, COO^- şi NH₃⁺. Solvatarea (hidratarea) grupelor polare explică marile cantităţi de apă (30 – 60% din greutatea lor) conţinute în proteinele pure, chiar cristalizate. Proteinele fibrilare, cum este gelatina, suferă o puternică imbibiţie înainte de dizolvare şi formează la răcire geluri elastice tipice (piftii).

Pentru a vedea tot referatul

CLICK AICI