|
Proteinele sunt, din punct de vedere chimic compuşi macromoleculari naturali, cu structura polipeptidica, care prin hidroliza formeaza a-amino acizi. Ele contin pe langa carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf, potasiu si alţi halogeni. Denumirea de proteine vine din limba greaca , proteias insemnand primar. Alaturi de glucide si lipide proteinele furnizează energie pentru organism, dar ajuta si la refacerea tesuturilor lovite. Pe langa acestea, ele intra in structura tuturor celulelor, si ajuta la cresterea si refacerea celulelor. Unii hormoni contin proteine, aceştia având rol in reglarea activitatii organismului. Participa la formarea anticorpilor , ajutand la debarasarea de toxine si microbi. Formarea unor enzime si fermenti necesita prezenta proteinelor. Si nu in ultimul rand, ele participa la formarea dioxidului de carbon, a apei, prin aportul energetic rezultat din arderea lor. Clasificarea proteinelor
1. După sursa de provenienţă : -proteine de origine vegetală -proteine de origine animală 2. După solubilitatea în apă şi în soluţii de electroliţi : - insolubile (fibroase) - solubile (globulare) 3. După produşii rezultaţi la hidroliza totală : -proteine propriu-zise ( prin hidroliză totală se obţin numai α- aminoacizi)
-proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliză totală se obţine, pe lângă
α-aminoacizi, şi o altă substanţă, care în structura proteinei apare ca grupă prostetică)
Proteinele fibroase se găsesc în organismul animal în stare solidă şi conferă ţesuturilor rezistenţă mecanică (proteine de schelet) sau protecţie împotriva agenţilor exteriori.
KERATINELE- proteinele din epidermă, păr, pene, unghii, copite şi coarne se disting
printr-un conţinut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile în apă atât rece cât şi caldă, precum şi în soluţii saline. Din cauza aceasta keratinele prezintă o mare inerţie faţă de agenţii chimici, precum şi faţă de enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din mătasea naturală, se găseşte în acest material înconjurată cu o componentă amorfă, cleioasă, sericina, care reprezintă cca. 30 % din greutatea totală. În cele doua glande ale viermelui de mătase, proteinele sunt conţinute sub formă de soluţie concentrată, vâscoasă.
COLAGENUL, este componenta principală a ţesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peşte. Există numeroase varietăţi de colagen. Colagenul are o compoziţie deosebită de a keratinei şi fibroinei, căci este bogat în glicol, prolină şi hidroxiprolină, nu conţine cistină şi triptofan.
Prin incălzire prelungită cu apă, colagenul întâi se îmbibă,apoi se dizolvă transformandu-se în gelatină sau clei.
ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabilă cu a cauciucului, a arterelor şi a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transformă în gelatină la fierbere cu apă şi este digerată de tripsina. Ca şi colagenul, fibrele de elastină sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucină, glicocol şi prolină.
În regnul vegetal nu se găsesc proteine fibroase; funcţia lor este îndeplinită în plante de celuloză. Proteinele fibroase se dizolvă numai în acizi şi baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este însotită de o degradare a macromoleculelor; din soluţiile obţinute nu se mai regenerează proteina iniţială. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate în digestie şi deci nu au valoare nutritivă.
Proteinele solubile sau globulare apar în celule în stare dizolvată sau sub formă de geluri hidratate. Ele au însuşiri fiziologice specifice şi se subîmpart în albumine şi globuline. Albuminele sunt solubile în apă şi în soluţii diluate de electroliţi (acizi, baze, săruri),iar globulinele sunt solubile numai în soluţii de electroliţi.
Exemple de proteine solubile:
- albuminele din ouă
- caseina din lapte - globulinele şi albuminele din sânge (hemoglobina, fibrinogenul)
- proteinele din muşchi (miogenul şi miosina)
- proteinele din cereale (gluteina din grâu, zeina din porumb)
- proteinele produse de viruşi (antigeni) şi bacterii
- anticorpii
- nucleoproteidele
- enzimele
- hormonii proteici (insulina)
Structura unei albumine COMPOZITIA PROTEINELOR
Toate proteinele conţin elementele: C, H, O, N şi S; în unele proteine se mai găsesc, în cantităţi mici: P, Fe, Cu, I, Cl, şi Br. Conţinutul procentual al elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18 %.
Prin hidroliză, proteinele se transformă în aminoacizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acidă se face prin fierbere îndelungată
(12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai bine cu acid formic conţinând HCl (2 ore). Hidroliza cu hidroxizi alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai scurt. Prin hidroliză se obţine un amestec care poate să conţină circa 20 L-aminoacizi. Se formează şi amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei şi glutaminei.
NECESARUL DE PROTEINE
Depinde de necesitatile organismului:
1.Cantitativ:
Copii: 0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h
7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
Adulţi: 1,2-1,5 g/kgc/zi (ex: 75 kg ® 85-105 g proteine/zi)
Gravide şi mame care alăptează: 2 g/kgc/zi
Sportivi, muncitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi
SURSE DE PROTEINE
- Produse animale: lapte, brânzeturi (100g brânză = 25-30 g proteine), carne (20% proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splină, peşte), ouă.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazăre, soia (35%).
- Cereale : pâine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai puţin).
PROTEINE EXISTENTE ÎN PRODUSELE ALIMENTARE
Carnea şi produsele din carne sunt principalele surse de proteine de calitate superioară.
Conţinutul de proteine variază invers proporţional cu conţinutul de grăsime, în cărnurile slabe cantitatea de substanţe proteice fiind maximă (17…22%) comparativ cu cărnurile grase. Proteinele intracelulare care formează marea majoritate a cărnii macre au o structură amino-acidică echilibrată, adecvată necesarului organismului uman.
Proteinele extracelulare din tendoane, cartilagii, fascii, sunt reprezentate mai ales prin colagen şi elastină, lipsite de triptofan şi sărace în ceilalţi aminoacizi esenţiali. Colagenul şi elastina scad valoarea nutritivă a ţesuturilor care le conţin.
PROTEINE CONJUNCTIVE (SCLEROPROTEINE 10…20%) |
PROTEINE MUSCULARE (80…90%) |
PROTEINE MIOFIBRILARE (55…60%) |
PROTEINE SACROPLASMATICE (25…30%) |
COMPOZIŢIA CHIMICĂ A CĂRNII ÎN
FUNCŢIE DE SPECIE ŞI ZONĂ ANATOMICĂ
Regiunea anatomică
| Apă
%
| Proteine
%
| Lipide
%
| Kcal/100
g
| Bovine
Fleică
Antricot
Pulpă
| 61
57
69
| 19.0
16.7
19.5
| 18
25
11
| 247
293
182
| Viţel
Cotlet
Pulpă
| 70
68
| 19.0
19.1
| 5
12
| 141
186
| Porcine
Pulpă
Spată
| 53
58
| 15.2
16.4
| 31
25
| 344
296
| Ovine
Piept
Pulpă
| 48
64
| 12.8
18.0
| 37
18
| 384
235
|
Laptele şi produsele lactate conţin proteine de calitate superioară, în medie 3.5% la laptele de vacă, cantităţi ce se concentrează de 3.5…8 ori în brânzeturi.
COMPOZIŢIA MEDIE A LAPTELUI DE VACĂ
(la 100 cm3)
Componente
| Lapte de vacă
| Apă
| 87.0 g
| Proteine totale
| 3.4 g
| Lipide
| 3.4 g
| Acizi graşi esenţiali
| 0.1 g
| Glucide
| 4.8 g
| Substanţe minerale
| 0.8 – 0.9 g
| Calciu
| 120 mg
| Fosfor
| 90 mg
| Magneziu
| 12 mg
| Sodiu
| 50
| Potasiu
| 150
| Fier
| 0.05
| Cupru
| 0.02
| Vitamina A
| 80 – 220 UI
| Vitamina D
| 3 – 4 UI
| Vitamina B1
| 0.040 mg
| Vitamina B2
| 0.2
| Vitamina B6
| 0.07 – 0.2 mg
| Vitamina C
| 0.5 – 2 mg
|
Oul este singurul aliment care conţine proteine şi lipide în cantităţi proporţionale (13% şi respectiv 11% pentru oul de găină).
Amestecul proteinelor albuşului şi gălbenuşului realizează cea mai valoroasă proteină din punct de vedere nutritiv, cu conţinutul amino-acidic cel mai echilibrat, considerată proteina etalon pentru aprecierea valorii nutritive a altor surse alimentare de proteine.
COMPOZIŢIA CHIMICĂ MEDIE A OULUI (%)
Componente
| Ou întreg
| Albuş
| Gălbenuş
| Apă
| 72.8
| 86.8
| 49.9
| Proteine (N 6.25)
| 14.0
| 12.0
| 17.0
| Lipide
| 12.0
| -
| 32.0
| Glucide
| 0.3
| 0.6
| -
| Substanţe minerale
| 0.9
| 0.6
| 1.1
|
Produsele cerealiere şi leguminoase contribuie şi la acoperirea necesarului de proteine. Conţinutul în aceste componente variază între 7…12% în produsele cerealiere şi ajunge la 20…34% la leguminoase. Proteinele componente sunt însă proteine de clasa a II-a cele din cereale având ca aminoacid limitat lizina şi cantităţi relativ mici din alţi aminoacizi esenţiali.
Din punctul de vedere al valorii nutritive a proteinelor furnizate, soia ocupă cel mai bun loc, cu o poziţie intermediară între cereale şi produsele de origine animală, iar porumbul conţine cea mai deficitară proteină (zeina). Proteinele sunt inegal distribuite între formaţiunile anatomice ale boabelor, fiind concentrate mai ales în embrion şi stratul aleuronic.
Conţinutul în substanţe nutritive şi energie a unor produse
cerealiere şi leguminoase (%)
Produsul
| Proteine
| Lipide
| Glucide
| Material fibros
| Kcal
| Pâine albă
| 7.5
| 0.4
| 54
| 0.5
| 235
| Pâine neagră
| 8.0
| 1.2
| 48
| 2.5
| 230
| Făină albă
| 10.0
| 0.9
| 74
| 1.0
| 354
| Mălai
| 9.4
| 1.7
| 72
| -
| 351
|
STRUCTURILE PROTEINELOR NATURALE Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare după complexitatea lor. Acestea au fost numite structuri primare, secundare, terţiare si cuaternare.
Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si succesiunea specifica a amino-acizilor din catena polipeptidica. Structura secundara a unei proteine este determinata de aranjarea in spatiu a catenei polipeptidice si de legaturile care se stabilesc intre catene. Cercetarile in domeniu au sugerat ca macromolecula peptidica nu are forma extinsa, ci adopta o forma rasucita sau incretita. Structurile tertiare : structurile secundare sunt determinate de legaturile de hidrogen dintre grupele CO si NH ale catenelor polipeptidice. Intr-o elice L foarte lunga , se pot stabili legaturi slabe, dar numeroase , si intre grupele R proeminente spre exterior , ale amino-acizilor. Sunt folosite 4 feluri de legaturi intre grupe R apartinand aceleiasi catene polipeptidice prin care se poate realiza o structura tertiara. La adoptarea si mentinerea unei anumite conformatii tertiare contribuie uneori ioni metalici sau, in proteide, grupele prostetice.
Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un model de structura secundara este acela al keratinei.
Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele formand structuri cuaternare. Fortele de atractie sunt aceleasi ca in structurile tertiare, dar ele actioneaza la acest caz intermolecular, unind catene polipeptidice sau elice L-diferite. Un exemplu de structura cuaternara este acela al hemoglobinei.
Pentru a vedea tot referatul CLICK AICI
|
